Contexte
Pour faire face aux enjeux démographiques actuels, aux « maladies de civilisation » et à la possible raréfaction des ressources alimentaires, il est impératif d’optimiser l’utilisation effective des aliments et d’adapter leur conception aux besoins spécifiques des différentes populations. Cela demande d’accroître notre compréhension des différentes étapes de la digestion. En particulier, en raison du rôle majeur des protéines dans notre alimentation, leur devenir au cours de la digestion est au coeur des préoccupations. Or, les lois probabilistes qui régissent l’action de la pepsine, première protéase à agir dans le tractus gastro-intestinal, ne sont pas encore clairement identifiées.
Méthodes
Dans une première approche s’appuyant sur des données de peptidomique, nous démontrons que l’hydrolyse par la pepsine d’une liaison peptidique dépend de la nature des résidus d’acides aminés dans son large voisinage, mais aussi de variables physicochimiques et de structure décrivant son environnement. Nous proposons dans un second temps, tenant compte de l’environnement physicochimique à l’échelle de séquences peptidiques, un modèle non-paramétrique de l’hydrolyse de ces séquences par la pepsine et un algorithme d’estimation de type Expectation-Maximisation, offrant des perspectives de valorisation des données de peptidomique. Dans cette approche dynamique, nous intégrons les réseaux de filiation des peptides dans la procédure d’estimation, ce qui conduit à un modèle plus parcimonieux et plus pertinent au regard des interprétations biologiques.